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Diego Schattenhofer
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Amylase : catalyseur essentiel en cuisine et en nutrition

Terme
Amylase
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Une main tient un tube à essai contenant un liquide ambré dans un laboratoire

Qu’est-ce que l’amylase

L’amylase, une enzyme fondamentale dans la digestion et le traitement culinaire des glucides, joue un rôle critique tant dans la nutrition humaine que dans la gastronomie. Cette enzyme, présente dans la salive et le pancréas, amorce la décomposition des amidons en sucres plus simples, comme le maltose et la dextrine, et facilite ainsi leur absorption par le corps. En cuisine, l’amylase est exploitée pour transformer textures et saveurs, et pour améliorer la qualité d’aliments comme le pain, la bière et d’autres produits fermentés.

En termes biochimiques, c’est une hydrolase : elle catalyse l’hydrolyse des liaisons glycosidiques des glucides complexes — amidon, glycogène — et les rompt en fragments plus petits. Ce geste, répété dans une bouche, dans un pancréas, dans une cuve d’empâtage ou dans un pot de miel, est tout ce que fait l’amylase. Et cela explique pourquoi elle apparaît à la fois dans une analyse de sang, dans un levain et dans le cahier des charges d’une appellation d’origine.

D’où vient le nom

L’histoire de l’amylase est aussi celle du vocabulaire même de la biochimie.

En 1831, le chimiste allemand Erhard Friedrich Leuchs a décrit pour la première fois une enzyme de la salive capable d’hydrolyser l’amidon, qu’il a nommée « ptyaline ». Deux ans plus tard, en 1833, les chimistes français Anselme Payen et Jean-François Persoz ont isolé un complexe enzymatique à partir d’orge germée et l’ont baptisé « diastase ». Cette découverte a fixé une convention encore en vigueur près de deux siècles plus tard : nommer les enzymes avec le suffixe -ase. Toute la nomenclature postérieure — protéase, lipase, lactase et l’amylase elle-même — descend de ce moment.

Le troisième jalon est arrivé en 1862, lorsque le biochimiste russe Aleksandr Yakovlevich Danilevsky est parvenu à séparer l’amylase pancréatique de la trypsine, c’est-à-dire à distinguer l’enzyme qui attaque les amidons de celle qui attaque les protéines.

Il convient de retenir le nom de Payen et de Persoz : « diastase » n’est pas un archaïsme. Le mot reste vivant aujourd’hui dans la réglementation du miel, comme on l’explique plus bas.

Les trois types : alpha, bêta et gamma

Il n’y a pas une seule amylase, mais une famille. Les trois variantes attaquent le même substrat — l’amidon — mais elles le font de façon différente, et cette différence décide quel sucre sort de chaque procédé.

TypeNuméro ECComment elle attaque la chaînepH optimalOù on la trouve
Alpha-amylaseEC 3.2.1.1Au hasard, en n'importe quel point de la chaîne6,7-7,0Principale enzyme digestive des animaux
Bêta-amylaseEC 3.2.1.2Depuis l'extrémité non réductrice ; libère du maltose5,4-5,5Plantes, champignons et bactéries ; pas dans le tissu animal
Gamma-amylaseEC 3.2.1.3Rompt aussi les liaisons α(1→6) ; libère du glucose directement4,0-4,5La plus efficace en milieu acide

La lecture pratique du tableau est simple. L’alpha-amylase découpe la chaîne en n’importe quel point et produit des dextrines. La bêta-amylase taille l’extrémité de la chaîne et produit du maltose, le sucre fermentescible par excellence. Et la gamma-amylase est la seule capable de démonter aussi les ramifications — les liaisons α(1→6) —, ce qui lui permet de libérer du glucose directement.

Dans l’industrie alimentaire, l’amylase est commercialisée sous plusieurs formats selon le procédé : liquide, pour la facilité de dosage et de mélange ; en poudre, avec une durée de conservation plus longue, prévue pour les produits secs ou pour l’incorporer sans apporter d’eau ; en comprimés ou en gélules, dans le domaine de la supplémentation digestive ; et sous forme de concentré enzymatique pour des applications industrielles, comme le textile ou les détergents.

Dans le corps humain

L’amylase est produite surtout dans les glandes salivaires — en particulier les parotides — et dans le pancréas. Cette double production répartit le travail : la digestion des glucides commence dans la bouche, avant la déglutition, et se poursuit dans l’intestin grêle avec l’apport pancréatique. Aux deux endroits, l’enzyme décompose l’amidon et le glycogène en fragments de glucose, de maltose et de dextrines, qui sont les formes que l’organisme peut absorber.

Il y a un fait qu’il convient de connaître, parce qu’il relie l’enzyme à l’histoire de l’alimentation. Après la révolution agricole, il y a quelque 12.000 ans, l’être humain a accumulé des copies supplémentaires du gène AMY1, responsable de l’amylase salivaire. Les populations aux régimes historiquement riches en amidon — d’ascendance européenne ou japonaise — ont environ 6 copies en moyenne, contre 2-3 copies chez des populations de chasseurs-cueilleurs comme les Biaka, les Datog ou les Yakoutes. C’est un indice de sélection naturelle en faveur d’une plus forte production d’amylase dans les régimes qui dépendent de la céréale et du tubercule.

L’amylase salivaire sert en outre de biomarqueur du stress physiologique, parce que sa concentration augmente lorsque le système nerveux sympathique s’active.

L’amylase dans une analyse de sang

C’est l’angle par lequel beaucoup de gens arrivent à ce mot : l’amylase est un paramètre habituel des analyses. L’intervalle normal dans le sang va de 40 à 140 U/L (0,67-2,34 µkat/L), avec de légères variations d’un laboratoire à l’autre.

Un taux élevé peut indiquer, entre autres causes, une pancréatite aiguë, un cancer du pancréas, de l’ovaire ou du poumon, une inflammation de la vésicule biliaire, une infection ou une obstruction d’un canal des glandes salivaires, une obstruction intestinale ou des voies biliaires ou pancréatiques, un ulcère perforé, une grossesse extra-utérine rompue ou une hépatite virale. Un taux bas peut être dû à des fractures osseuses, à une insuffisance cardiaque congestive, à une lésion pancréatique avec cicatrisation — pancréatite chronique —, à un cancer gastro-intestinal ou à la grossesse elle-même.

Cette information est de vulgarisation et provient de MedlinePlus, le service d’information de la Bibliothèque nationale de médecine des États-Unis. Une valeur hors intervalle ne constitue pas à elle seule un diagnostic : l’interpréter revient au professionnel de santé qui a prescrit l’examen.

En cuisine : pain, bière et fromage

Panification

En boulangerie, l’amylase accélère la libération de sucres simples à partir de l’amidon de la farine. Ces sucres nourrissent la levure pendant la fermentation, et c’est d’eux que viennent la poussée de la pâte, la couleur dorée et la croûte. Beaucoup de pains du commerce ajoutent de l’amylase — souvent sous forme d’orge maltée — précisément pour raccourcir un procédé qui, dans la boulangerie traditionnelle au levain, exige une fermentation beaucoup plus longue. Autrement dit : l’amylase est le raccourci enzymatique du temps de fermentation.

Ce même pouvoir a une contrepartie professionnelle documentée. Les travailleurs exposés à une farine enrichie en amylase ont un risque plus élevé de dermatite et d’asthme professionnel : entre 5 % et 9 % des boulangers sont positifs aux tests cutanés de sensibilisation à l’enzyme.

Brasserie

En brasserie, le moment de l’amylase est l’empâtage — le mashing — : la phase durant laquelle les enzymes du grain transforment l’amidon en sucres fermentescibles. Sans cette étape, aucun alcool n’est possible, et le profil de saveur de la bière se décide là.

Le levier que manie le brasseur est la température, parce que chaque amylase travaille mieux dans une plage distincte :

EnzymePlage de travail à l'empâtageCe qu'elle favorise
Bêta-amylase58-65 °CMaltose : moût plus fermentescible
Gamma-amylase63-68 °CGlucose libéré directement
Alpha-amylase68-74 °CDextrines : plus de corps

Choisir la température de l’empâtage, c’est donc choisir quelle enzyme commande, et avec elle le degré d’alcool, le corps et la saveur de la bière qui en résulte.

Fromages et autres applications

L’amylase peut aussi servir dans l’élaboration des fromages, pour modifier la texture et développer des saveurs plus complexes pendant la maturation. Et pour rappeler que son office ne s’arrête pas à la cuisine : l’amylase bactérienne est l’un des ingrédients habituels des détergents, où elle dissout les restes d’amidon des textiles et de la vaisselle.

Additif alimentaire et cadre juridique

Comme additif alimentaire, l’amylase s’identifie par le code E1100 et peut être obtenue à partir de pancréas de porc ou de champignons filamenteux.

Son usage n’est pas libre. Dans l’Union européenne, le règlement (CE) n° 1332/2008 harmonise les conditions d’emploi des enzymes alimentaires, et aucune ne peut être autorisée sans une évaluation de sécurité préalable de l’Autorité européenne de sécurité des aliments (EFSA). C’est le même cadre qui s’applique en Espagne.

Dans le domaine clinique, l’amylase entre dans les thérapies de substitution enzymatique pancréatique (PERT) — comme Sollpura (liprotamase) —, qui aident à décomposer les sucres complexes en formes absorbables chez les personnes atteintes d’insuffisance pancréatique.

Aux Canaries : la diastase du miel

Il convient de le dire avec précision : il n’existe pas d’amylase canarienne, ni de produit insulaire qui porte le nom de l’enzyme. Le lien du terme avec les îles est indirect, mais il est réel et il figure dans la réglementation : l’amylase est l’un des paramètres qui servent à mesurer si un miel a été bien traité.

La diastase — le nom historique laissé par Payen et Persoz — est l’amylase naturelle du miel, et son activité se quantifie avec l’indice diastasique. La directive 2001/110/CE du Conseil, relative au miel, exige dans son annexe que le miel mis sur le marché n’ait pas été chauffé au point de détruire ses enzymes naturelles ou de les rendre peu actives, la diastase parmi elles. C’est, en pratique, un détecteur de surchauffe : un miel à faible activité diastasique trahit un traitement thermique excessif.

Tout miel canarien doté d’un signe de qualité doit remplir cette exigence, et dans l’archipel la référence est l’AOP Miel de Tenerife.

AOP Miel de TenerifeDonnée
Protégée depuisJanvier 2014
Variétés monoflorales couvertes13 (genêt du Teide, tajinaste, avocat, châtaignier, fenouil, pouliot…)
Catégories multiflorales3, par tranche d'altitude
Costa (côte)En dessous de 450 m
Monte (altitude moyenne)Entre 450 et 1.200 m
Cumbre (sommet)Au-dessus de 1.200 m

En Argentine : la chicha muqueada du nord-ouest

L’ancrage culturel le plus direct de l’amylase se trouve de l’autre côté de l’Atlantique, et le rapprochement n’a rien de forcé : l’enzyme apparaît sous son nom dans la description d’une technique ancestrale.

La chicha de maïs a été la principale boisson alcoolisée produite sur l’actuel territoire argentin jusque tard dans l’époque coloniale espagnole. Dans le nord-ouest — Jujuy, Salta, Tucumán, Santiago del Estero et Catamarca — on documente une variante appelée chicha muqueada : la farine de maïs est mâchée et crachée dans un récipient pour la faire fermenter, en profitant du fait que la salive humaine est une « riche source d’amylase, une enzyme digestive qui facilite la conversion de l’amidon en sucres ». La technique est aujourd’hui interdite pour des raisons d’hygiène, mais on continue de boire la chicha dans le nord-ouest argentin lors de fêtes religieuses, d’anniversaires et de célébrations de la Pachamama. Les Mapuches du sud du pays préparent en outre une variante non alcoolisée, le muday, élaboré avec du blé ou avec des pommes.

Le parallèle avec la brasserie est exact, et il aide à comprendre ce que faisaient ces communautés sans connaître la biochimie. La chicha de jora andine — du Pérou et de l’Équateur — résout le même problème par une autre voie : à la place de la salive, elle utilise du maïs germé ou malté, la « jora ». Le maltage active les amylases du grain lui-même, ce qui est exactement le principe de la bière d’orge. Salive ou germination : deux chemins culturels distincts vers la même réaction chimique.

Termes liés

  • Apéritif — le moment où la digestion démarre, l’amylase salivaire déjà à l’œuvre avant le premier plat.
  • Acides aminés — l’autre grand démontage digestif : celui des protéines, à la place de celui des glucides.
  • Albumine — une autre protéine du glossaire, lue à la fois au laboratoire et en cuisine.
  • Aguardiente — tout distillat part d’une fermentation, et lorsque la matière première est une céréale le sucre arrive grâce à l’amylase.
  • Activité de l’eau (a𝘸) — un autre paramètre de la science des aliments, avec un effet direct sur la conservation.

Sources consultées

Photos: 1. Ildar Sagdejev (Specious) (s’ouvre dans un nouvel onglet) (CC BY-SA 4.0 (s’ouvre dans un nouvel onglet)) · 2. PDB-101 (s’ouvre dans un nouvel onglet) (CC BY 4.0 (s’ouvre dans un nouvel onglet))

Questions fréquentes

Qu'est-ce que l'amylase ?
C'est une enzyme du groupe des hydrolases qui rompt les liaisons glycosidiques des glucides complexes — amidon et glycogène — et les convertit en sucres plus simples, comme le maltose.
Quels types d'amylase existe-t-il ?
Trois : l'alpha-amylase, qui coupe la chaîne d'amidon en n'importe quel point et qui est la principale enzyme digestive des animaux ; la bêta-amylase, qui libère du maltose depuis l'extrémité de la chaîne et qui est propre aux plantes et aux micro-organismes ; et la gamma-amylase, la plus active en milieu acide et la seule qui libère du glucose directement.
Où l'amylase est-elle produite dans le corps humain ?
Surtout dans les glandes salivaires — en particulier les parotides — et dans le pancréas.
À quoi sert l'amylase dans la digestion ?
Elle amorce la décomposition de l'amidon et du glycogène en fragments de glucose, de maltose et de dextrines, forme sous laquelle l'organisme peut les absorber.
Quel rôle l'amylase joue-t-elle dans le pain et dans la bière ?
Dans le pain, elle libère des sucres simples à partir de l'amidon de la farine pour nourrir la fermentation de la levure. Dans la bière, pendant l'empâtage, elle convertit l'amidon du grain en sucres qui fermentent ensuite en alcool.
Que signifie avoir l'amylase haute ou basse dans une analyse de sang ?
L'intervalle de référence habituel va de 40 à 140 U/L. Une valeur haute peut indiquer une pancréatite aiguë ou d'autres inflammations ; une valeur basse, une lésion pancréatique chronique, entre autres causes. L'interprétation revient toujours à un professionnel de santé.
Qu'est-ce que l'indice diastasique du miel ?
C'est la mesure de l'activité de la diastase, qui est l'amylase naturelle du miel. La réglementation européenne exige que le miel n'ait pas été chauffé au point de détruire ses enzymes ou de les rendre peu actives, et la Miel de Tenerife avec appellation d'origine protégée remplit aussi cette exigence.
Qu'est-ce que la « chicha muqueada » et quel est son rapport avec l'amylase ?
C'est une technique traditionnelle du nord-ouest argentin : on mâche de la farine de maïs pour que l'amylase de la salive convertisse l'amidon en sucres fermentescibles. Elle est aujourd'hui interdite pour des raisons d'hygiène.

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    L'apéritif, une tradition bien ancrée dans de nombreuses cultures, agit comme une introduction à l'expérience culinaire, en préparant le palais et le système digestif pour le repas principal.

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