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Diego Schattenhofer
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Amilasi: catalizzatore essenziale in cucina e nella nutrizione

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Amilasi
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Enzimi · Scienza
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Una mano tiene una provetta con un liquido ambrato in un laboratorio

Cos’è l’amilasi

L’amilasi, un enzima fondamentale nella digestione e nella lavorazione culinaria dei carboidrati, svolge un ruolo critico sia nella nutrizione umana sia nella gastronomia. Questo enzima, presente nella saliva e nel pancreas, avvia il processo di scomposizione degli amidi in zuccheri più semplici, come il maltosio e la dextrina, facilitandone l’assorbimento da parte del corpo. In cucina, l’amilasi si sfrutta per trasformare texture e sapori, migliorando la qualità di alimenti come il pane, la birra e altri prodotti fermentati.

In termini biochimici è una idrolasi: catalizza l’idrolisi dei legami glicosidici dei carboidrati complessi —amido, glicogeno— e li rompe in frammenti più piccoli. Quel gesto, ripetuto in una bocca, in un pancreas, in una vasca di ammostamento o in un barattolo di miele, è tutto ciò che fa l’amilasi. E spiega perché compare a un tempo in un esame del sangue, in un lievito madre e nel disciplinare di una denominazione di origine.

Da dove viene il nome

La storia dell’amilasi è anche quella del vocabolario della biochimica.

Nel 1831, il chimico tedesco Erhard Friedrich Leuchs descrisse per la prima volta un enzima della saliva capace di idrolizzare l’amido, che chiamò «ptialina». Due anni dopo, nel 1833, i chimici francesi Anselme Payen e Jean-François Persoz isolarono un complesso enzimatico dalla orzo germinato e lo battezzarono «diastasi». Quella scoperta fissò una convenzione ancora vigente quasi due secoli dopo: nominare gli enzimi con il suffisso -asi. Tutta la nomenclatura successiva —proteasi, lipasi, lattasi e la stessa amilasi— discende da quel momento.

Il terzo traguardo arrivò nel 1862, quando il biochimico russo Aleksandr Yakovlevich Danilevsky riuscì a separare l’amilasi pancreatica dalla tripsina, cioè a distinguere l’enzima che attacca gli amidi da quello che attacca le proteine.

Conviene ricordare il nome di Payen e Persoz: «diastasi» non è un arcaismo, è ancora vivo oggi nella normativa del miele, come si spiega più sotto.

I tre tipi: alfa, beta e gamma

Non c’è una sola amilasi, ma una famiglia. Le tre varianti attaccano lo stesso substrato —l’amido— ma in modo diverso, e quella differenza decide quale zucchero esce da ogni processo.

TipoNumero ECCome attacca la catenapH ottimaleDove si trova
Alfa-amilasiEC 3.2.1.1A caso, in qualsiasi punto della catena6,7-7,0Principale enzima digestivo degli animali
Beta-amilasiEC 3.2.1.2Dall'estremità non riducente; libera maltosio5,4-5,5Piante, funghi e batteri; non nel tessuto animale
Gamma-amilasiEC 3.2.1.3Rompe anche i legami α(1→6); libera glucosio direttamente4,0-4,5La più efficace in ambiente acido

La lettura pratica della tabella è semplice. L’alfa-amilasi trita la catena in qualsiasi punto e genera dextrine. La beta-amilasi pota l’estremità della catena e produce maltosio, lo zucchero fermentabile per eccellenza. E la gamma-amilasi è l’unica capace di smontare anche le ramificazioni —i legami α(1→6)—, il che le permette di liberare glucosio direttamente.

Nell’industria alimentare l’amilasi si commercializza in vari formati secondo il processo: liquida, per la facilità di dosaggio e miscelazione; in polvere, con una shelf life più lunga e pensata per prodotti secchi o per incorporarla senza aggiungere acqua; in compresse o capsule, nel campo della supplementazione digestiva; e come concentrato enzimatico per applicazioni industriali, come il tessile o quello dei detergenti.

Nel corpo umano

L’amilasi si produce soprattutto nelle ghiandole salivari —in particolare le parotidi— e nel pancreas. Quella doppia produzione distribuisce il lavoro: la digestione dei carboidrati inizia in bocca, prima di ingoiare, e continua nell’intestino tenue con il contributo pancreatico. In entrambi i siti, l’enzima scompone l’amido e il glicogeno in frammenti di glucosio, maltosio e dextrine, che sono le forme che l’organismo può assorbire.

C’è un dato che conviene conoscere perché collega l’enzima alla storia dell’alimentazione. Dopo la rivoluzione agricola, circa 12.000 anni fa, l’essere umano accumulò copie aggiuntive del gene AMY1, responsabile dell’amilasi salivare. Le popolazioni con diete storicamente ricche di amido —di ascendenza europea o giapponese— hanno in media circa 6 copie, contro le 2-3 copie di popolazioni cacciatrici-raccoglitrice come i biaka, i datog o gli yakuti. È un indizio di selezione naturale a favore di produrre più amilasi nelle diete che dipendono dal cereale e dal tubero.

L’amilasi salivale si impiega inoltre come biomarcatore di stress fisiologico, perché la sua concentrazione sale quando si attiva il sistema nervoso simpatico.

L’amilasi in un esame del sangue

È l’angolo per cui molte persone arrivano a questa parola: l’amilasi è un parametro abituale nelle analisi. L’intervallo normale nel sangue è di 40 a 140 U/L (0,67-2,34 µkat/L), con leggere variazioni tra laboratori.

Un livello elevato può indicare, tra altre cause, pancreatite acuta, cancro del pancreas, dell’ovaio o del polmone, infiammazione della cistifellea, infezione o ostruzione di un dotto delle ghiandole salivari, ostruzione intestinale o delle vie biliari o pancreatiche, ulcera perforata, gravidanza ectopica rotta o epatite virale. Un livello basso può dipendere da fratture ossee, insufficienza cardiaca congestizia, danno pancreatico con cicatrizzazione —pancreatite cronica—, cancro gastrointestinale o dalla gravidanza stessa.

Questa informazione è divulgativa e proviene da MedlinePlus, il servizio informativo della Biblioteca nazionale di medicina degli Stati Uniti. Un valore fuori range non significa da solo una diagnosi: interpretarlo spetta al professionista sanitario che ha richiesto l’esame.

In cucina: pane, birra e formaggio

Panificazione

In panetteria, l’amilasi accelera il rilascio di zuccheri semplici dall’amido della farina. Quegli zuccheri sono il nutrimento del lievito durante la fermentazione, e da lì derivano la spinta dell’impasto, il colore dorato e la crosta. Molti pani commerciali aggiungono amilasi —spesso in forma di orzo maltato— proprio per abbreviare un processo che, nella panetteria tradizionale a lievito madre, richiede una fermentazione molto più lunga. Detto in altre parole: l’amilasi è la scorciatoia enzimatica del tempo di fermentazione.

Quello stesso potere ha un contropartita lavorativa documentata. I lavoratori esposti a farina arricchita con amilasi hanno un rischio maggiore di dermatite e asma occupazionale: tra il 5 % e il 9 % dei panettieri risulta positivo ai test cutanei di sensibilizzazione all’enzima.

Birrificazione

In birrificazione, il momento dell’amilasi è l’ammostamento —il mashing—: la fase in cui gli enzimi del cereale convertono l’amido in zuccheri fermentabili. Senza quel passaggio non c’è alcol possibile, e il profilo aromatico della birra si decide lì.

La leva che maneggia il birraio è la temperatura, perché ogni amilasi lavora meglio in una fascia diversa:

EnzimaFascia di lavoro nell'ammostamentoCosa favorisce
Beta-amilasi58-65 °CMaltosio: mosto più fermentabile
Gamma-amilasi63-68 °CGlucosio liberato direttamente
Alfa-amilasi68-74 °CDextrine: più corpo

Scegliere la temperatura dell’ammostamento significa, quindi, scegliere quale enzima comanda, e con essa il grado alcolico, il corpo e il sapore della birra risultante.

Formaggi e altre applicazioni

L’amilasi può essere utilizzata anche nell’elaborazione dei formaggi, per modificare la texture e sviluppare sapori più complessi durante la maturazione. E come promemoria che il suo mestiere non finisce in cucina: l’amilasi batterica è uno degli ingredienti abituali dei detergenti, dove si occupa di sciogliere i residui di amido da tessuti e stoviglie.

Additivo alimentare e quadro legale

Come additivo alimentare, l’amilasi si identifica con il codice E1100 e può essere ottenuta da pancreas di maiale o da funghi filamentosi.

Il suo uso non è libero. Nell’Unione europea, il Regolamento (CE) n. 1332/2008 armonizza le condizioni di impiego degli enzimi alimentari, e nessuno può essere autorizzato senza una precedente valutazione di sicurezza dell’Autorità europea per la sicurezza alimentare (EFSA). È lo stesso quadro che si applica in Spagna.

Nel terreno clinico, l’amilasi fa parte delle terapie di sostituzione enzimatica pancreatica (PERT) —come Sollpura (liprotamasi)—, che aiutano a scomporre gli zuccheri complessi in forme assorbibili nelle persone con insufficienza pancreatica.

Alle Canarie: la diastasi del miele

Conviene dirlo con precisione: non esiste una amilasi canaria, né un prodotto insulare che porti il nome dell’enzima. Il legame del termine con le isole è indiretto, ma è reale e sta nella normativa: l’amilasi è uno dei parametri con cui si misura se un miele è stato trattato bene.

La diastasi —il nome storico lasciato da Payen e Persoz— è l’amilasi naturale del miele, e la sua attività si quantifica con il cosiddetto indice diastasico. La Direttiva 2001/110/CE del Consiglio, relativa al miele, esige nel suo allegato che il miele commercializzato non sia stato riscaldato fino al punto di distruggere o rendere poco attivi i suoi enzimi naturali, la diastasi tra essi. In pratica è un rilevatore di surriscaldamento: un miele con bassa attività diastasica tradisce un trattamento termico eccessivo.

Qualsiasi miele canario con figura di qualità deve soddisfare questo requisito, e nell’arcipelago il riferimento è la DOP Miel de Tenerife.

DOP Miel de TenerifeDato
Protetta dalGennaio 2014
Varietà monofloreali tutelate13 (retama del Teide, tajinaste, avocado, castagno, finocchio, poleo…)
Categorie multifloreali3, per fascia di altitudine
CostaSotto i 450 m
MonteTra 450 e 1.200 m
CumbreSopra i 1.200 m

In Argentina: la chicha muqueada del nord-ovest

Il radicamento culturale più diretto dell’amilasi è dall’altra parte dell’Atlantico, ed è di quelli che non serve forzare: l’enzima compare per nome nella descrizione di una tecnica ancestrale.

La chicha di mais fu la principale bevanda alcolica prodotta nell’attuale territorio argentino fino a ben entrata l’epoca coloniale spagnola. Nel nord-ovest —Jujuy, Salta, Tucumán, Santiago del Estero e Catamarca— si documenta una variante chiamata chicha muqueada: la farina di mais si mastica e si sputa in un recipiente per fermentarla, sfruttando il fatto che la saliva umana è una «ricca fonte di amilasi, un enzima digestivo che facilita la conversione dell’amido in zuccheri». Oggi la tecnica è vietata per motivi igienici, ma la chicha si continua a consumare nel nord-ovest argentino in feste religiose, compleanni e celebrazioni della Pachamama. I mapuche del sud del paese preparano inoltre una variante non alcolica, il muday, elaborato con grano o con mele.

Il parallelismo con la birrificazione è esatto, e aiuta a capire cosa facevano quelle comunità senza conoscere la biochimica. La chicha de jora andina —del Perù e dell’Ecuador— risolve lo stesso problema per un’altra via: invece della saliva, usa mais germinato o maltato, la «jora». Il maltamento attiva le amilasi del cereale stesso, che è esattamente il principio della birra d’orzo. Saliva o germinazione: due percorsi culturali diversi verso la stessa reazione chimica.

Termini correlati

  • Aperitivo — il momento in cui parte la digestione, con l’amilasi salivale già in moto prima del primo piatto.
  • Aminoacidi — l’altro grande smontaggio digestivo: quello delle proteine, al posto dei carboidrati.
  • Albumina — un’altra proteina del glossario che si legge a un tempo in laboratorio e in cucina.
  • Aguardiente — ogni distillato parte da una fermentazione, e quando la materia prima è un cereale lo zucchero arriva grazie all’amilasi.
  • Attività dell’acqua (a𝘸) — un altro parametro della scienza degli alimenti con effetto diretto sulla conservazione.

Fonti consultate

Foto: 1. Ildar Sagdejev (Specious) (si apre in una nuova scheda) (CC BY-SA 4.0 (si apre in una nuova scheda)) · 2. PDB-101 (si apre in una nuova scheda) (CC BY 4.0 (si apre in una nuova scheda))

Domande frequenti

Cos'è l'amilasi?
È un enzima del gruppo delle idrolasi che rompe i legami glicosidici dei carboidrati complessi —amido e glicogeno— e li converte in zuccheri più semplici, come il maltosio.
Quali tipi di amilasi esistono?
Tre: l'alfa-amilasi, che taglia la catena dell'amido in qualsiasi punto ed è il principale enzima digestivo degli animali; la beta-amilasi, che libera maltosio dall'estremità della catena ed è tipica di piante e microorganismi; e la gamma-amilasi, la più attiva in ambiente acido e l'unica che libera glucosio direttamente.
Dove si produce l'amilasi nel corpo umano?
Soprattutto nelle ghiandole salivari —in particolare le parotidi— e nel pancreas.
A cosa serve l'amilasi nella digestione?
Avvia la scomposizione dell'amido e del glicogeno in frammenti di glucosio, maltosio e dextrine, forma in cui l'organismo può assorbirli.
Che funzione ha l'amilasi nel pane e nella birra?
Nel pane libera zuccheri semplici dall'amido della farina per alimentare la fermentazione del lievito. Nella birra, durante l'ammostamento, converte l'amido del cereale negli zuccheri che poi fermentano in alcol.
Cosa significa avere l'amilasi alta o bassa in un esame del sangue?
L'intervallo di riferimento abituale è di 40 a 140 U/L. Un valore alto può indicare una pancreatite acuta o altre infiammazioni; uno basso, un danno pancreatico cronico, tra altre cause. L'interpretazione spetta sempre a un professionista sanitario.
Cos'è l'indice diastasico del miele?
È la misura dell'attività della diastasi, che è l'amilasi naturale del miele. La normativa europea esige che il miele non sia stato riscaldato fino al punto di distruggere o rendere poco attivi i suoi enzimi, e anche la Miel de Tenerife con Denominación de Origen Protegida soddisfa questo requisito.
Cos'è la «chicha muqueada» e che c'entra con l'amilasi?
È una tecnica tradizionale del nord-ovest argentino in cui si mastica farina di mais perché l'amilasi della saliva converta l'amido in zuccheri fermentabili. Oggi è vietata per motivi igienici.

Anche nel glossario

  • Aminoacidi

    Gli aminoacidi sono composti organici che si combinano per formare le proteine, essenziali per il funzionamento e la struttura delle cellule viventi.

  • Aminoacidi non essenziali

    Gli aminoacidi non essenziali, quelli che il nostro organismo può sintetizzare da solo, svolgono ruoli cruciali sia per la salute che nel mondo culinario.

  • Antiossidanti

    Gli antiossidanti sono molecole capaci di prevenire o ritardare l'ossidazione di altre molecole.

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