Transglutaminasi: l'enzima che lega le proteine

La transglutaminasi è un enzima che unisce proteine alimentari legando glutammina e lisina, e nell’Unione europea si tratta come enzima alimentare. Non è una colla da ferramenta né un additivo con numero E. È una proteina che fa da catalizzatore: prende il gruppo ammidico di una glutammina legata a un peptide e lo lega al gruppo amminico di una lisina legata a un’altra catena. Il risultato è un legame fra proteine che, nella carne, si sente come un pezzo che non si separa.

Le foto non sono il barattolo. La lamina è un modello a nastro della proteina, dall’archivio delle strutture. La seconda è la struttura cristallina dell’enzima microbico. La terza sono fette di manzo crudo, il substrato, con la filigrana del fotografo ancora visibile. La preparazione che si spolvera in cucina non compare in nessuna delle tre.

L’enzima

La IUBMB la cataloga con il numero EC 2.3.2.13. Il nome sistematico è protein-glutamine:amine γ-glutamyltransferase. Si chiama anche, semplicemente, transglutaminase. I gruppi γ-carbossammidici delle glutammine legate a peptide agiscono come donatori di acile. I gruppi amminici delle lisine legate a proteina o a peptide agiscono come accettori. Il legame che resta è quello che dà coesione.

Quel meccanismo spiega l’uso senza metafora di colla. Non si aggiunge un gel. Si avvicinano due superfici ricche di proteina e si lascia che l’enzima faccia il ponte. L’amilasi lavora l’amido. Questa lavora la proteina. Confonderle porta a gettare l’enzima della carne su un purè, dove non ci sono lisina e glutammina da unire allo stesso modo, o ad aspettare che l’amilasi incolli due filetti.

Gli amminoacidi sono i pezzi di quelle catene. Glutammina e lisina sono due di essi. L’enzima non li crea. Li trova già nella proteina dell’alimento e li usa come donatore e accettore. Per questo il substrato della foto è carne, non una polvere bianca: senza proteina non c’è ponte.

Il parere dell’EFSA del 2024 esamina la protein-glutamine γ-glutamyltransferase di Streptomyces mobaraensis, ceppo AE-BTG, non geneticamente modificata. Conclude che non pone problema di sicurezza nelle condizioni d’uso previste. La frase ha un limite accanto: non esclude il rischio di reazione allergica, perché nella fabbricazione si sono usate fonti di allergeni noti. Nessun problema di sicurezza nell’uso previsto non è la stessa cosa che nessun allergene nel processo. Il commensale allergico non resta fuori da quella cautela.

Nella carne e in altri alimenti

L’enzima si usa, fra altri processi, in carne e pesce modificati, in formaggio e in analoghi di carne. Modificati vuol dire pezzi riuniti, porzioni fatte di ritagli legati, non una carne che cambia specie. Un lombo che sembra intero può essere più ritagli uniti. Il mestiere che la usa lo sa, e chi la mangia deve poterlo sapere dall’etichettatura che spetta, non dall’aspetto liscio del taglio.

In carne e pesce, il solido organico totale dell’enzima resta nell’alimento. Non è un coadiuvante che il processo toglie con un lavaggio e dà per assente. Resta. Nella maggior parte degli alimenti trasformati il gruppo ha considerato che l’enzima si inattiva: salsicce, conserve. In alcuni può restare attiva: formaggio, analoghi vegetali, secondo il processo. Un formaggio non è una conserva. Il calore e il tempo di ogni elaborazione decidono se l’enzima continua o si spegne.

Qui non c’è una dose in grammi per chilo. Il parere non la scrive come istruzione di cucina. Il fabbricante della preparazione dà la sua. Il meccanismo e il quadro europeo sono ciò che si può affermare. I grammi di un barattolo preciso, no.

Non c’è nemmeno un beneficio sanitario da affermare. Unire due proteine non è un argomento di salute. È un argomento di consistenza e di uso del ritaglio. La frollatura della carne intenerisce con altri enzimi, al freddo e in giorni. Questa lega. Un pezzo può frollare e, in un altro passo, essere legato. Non è lo stesso verbo.

Il sous-vide cuoce in sacchetto ciò che l’enzima ha unito, o cuoce un pezzo intatto. L’enzima non fissa la temperatura del bagno. Se il pezzo legato entra crudo nel sacchetto, esce cotto solo se il bagno e il tempo lo cuociono. Il ponte di glutammina e lisina non compie una pastorizzazione.

Il quadro europeo

Prima del 2009, gli enzimi alimentari che non erano additivi non erano regolati, o lo erano come coadiuvanti, nel diritto di ciascuno Stato. Il 20 gennaio 2009 è entrato in vigore il regolamento (CE) n. 1332/2008, che copre anche gli enzimi usati come coadiuvanti. Da quella data il quadro è comune: l’enzima alimentare, anche se agisce come coadiuvante e non si presenta come ingrediente di sapore, entra nel regolamento.

Finché non esiste la lista dell’Unione, l’immissione sul mercato e l’uso degli enzimi alimentari, e degli alimenti prodotti con essi, sono retti dalla legislazione nazionale. È lo stato che la stessa EFSA descrive nella sua pagina sugli enzimi alimentari. Non c’è, ancora, una lista unica che chiuda l’uso in tutti gli Stati alle stesse condizioni. Chi elabora in un paese guarda la norma di quel paese oltre al regolamento.

Per questo non le si mette un numero E come se fosse già nella lista degli additivi di colore o di conservazione. Il numero E è un altro cassetto. Questo è il cassetto degli enzimi. Chiamarla additivo E anticipa una lista che la pagina europea dice ancora assente, e nasconde il regime nazionale che invece si applica.

Termini collegati

• Amminoacidi — glutammina e lisina, i due pezzi che l’enzima lega.
• Amilasi — un altro enzima, quello dell’amido, non quello della proteina.
• Frollatura della carne — enzimi che inteneriscono, non quelli che incollano.
• Sous-vide (cottura sottovuoto) — il bagno che cuoce; non lega da solo.

Fonti

• IUBMB · EC della transglutaminasi
• EFSA · parere sull’enzima, copia nel PMC
• EFSA · enzimi alimentari