Transglutaminasa: la enzima que enlaza proteínas

La transglutaminasa es una enzima que une proteínas alimentarias al enlazar glutamina y lisina, y en la Unión Europea se trata como enzima alimentaria. No es un pegamento de ferretería ni un aditivo de número E. Es una proteína que hace de catalizador: toma el grupo amida de una glutamina unida a un péptido y lo enlaza con el grupo amino de una lisina unida a otra cadena. El resultado es un enlace entre proteínas que, en la carne, se nota como una pieza que no se separa.

Las fotos no son el bote. La lámina es un modelo de cinta de la proteína, del archivo de estructuras. La segunda es la estructura cristalina de la enzima microbiana. La tercera son lonchas de vacuno crudo, el sustrato, con la marca de agua del fotógrafo todavía visible. El preparado que se espolvorea en una cocina no sale en ninguna de las tres.

La enzima

La IUBMB la cataloga con el número EC 2.3.2.13. El nombre sistemático es protein-glutamine:amine γ-glutamyltransferase. También se llama, simplemente, transglutaminase. Los grupos γ-carboxamida de las glutaminas unidas a péptido actúan como dadores de acilo. Los grupos amino de las lisinas unidas a proteína o a péptido actúan como aceptores. El enlace que queda es el que da cohesión.

Ese mecanismo explica el uso sin necesidad de una metáfora de cola. No se añade un gel. Se acercan dos superficies ricas en proteína y se deja que la enzima haga el puente. La amilasa trabaja el almidón. Esta trabaja la proteína. Confundirlas lleva a echar la enzima de la carne sobre un puré, donde no hay lisina y glutamina que unir del mismo modo, o a esperar que la amilasa pegue dos filetes.

Los aminoácidos son las piezas de esas cadenas. Glutamina y lisina son dos de ellos. La enzima no los crea. Los encuentra ya en la proteína del alimento y los usa de dador y de aceptor. Por eso el sustrato de la foto es carne, no un polvo blanco: sin proteína no hay puente.

El dictamen de la EFSA de 2024 examina la protein-glutamine γ-glutamyltransferase de Streptomyces mobaraensis, cepa AE-BTG, no modificada genéticamente. Concluye que no plantea problema de seguridad en las condiciones de uso previstas. La frase tiene un límite al lado: no excluye el riesgo de reacción alérgica, porque en la fabricación se usaron fuentes de alérgenos conocidos. «Sin problema de seguridad en el uso previsto» no es «sin alérgeno en el proceso». El comensal alérgico no queda fuera de esa cautela.

En la carne y en otros alimentos

La enzima se usa, entre otros procesos, en carne y pescado modificados, en queso y en análogos cárnicos. «Modificados» quiere decir piezas reunidas, porciones hechas de recortes ligados, no una carne que cambie de especie. Un lomo que parece entero puede ser varios recortes unidos. El oficio que la usa lo sabe, y el que la come debe poder saberlo por el etiquetado que corresponda, no por el aspecto liso del corte.

En carne y pescado, el sólido orgánico total de la enzima permanece en el alimento. No es un coadyuvante que el proceso retire con un lavado y dé por ausente. Se queda. En la mayoría de los alimentos procesados el panel consideró que la enzima se inactiva: salchichas, conservas. En algunos puede seguir activa: queso, análogos vegetales, según el proceso. Un queso no es una conserva. El calor y el tiempo de cada elaboración deciden si la enzima sigue o se apaga.

No hay aquí una dosis de gramos por kilo. El dictamen no la escribe como pauta de cocina. El fabricante del preparado da la suya. El mecanismo y el marco europeo quedan dichos. Los gramos de un bote concreto, no.

Tampoco hay un beneficio sanitario que afirmar. Unir dos proteínas no es un argumento de salud. Es un argumento de textura y de aprovechamiento del recorte. La maduración de la carne ablanda por otras enzimas, en frío y en días. Esta enlaza. Una pieza puede madurar y, en otro paso, ligarse. No es el mismo verbo.

El sous-vide cuece en bolsa lo que la enzima haya unido, o cuece una pieza intacta. La enzima no pone la temperatura del baño. Si la pieza ligada entra cruda en la bolsa, sale cocida solo si el baño y el tiempo la cuecen. El puente de glutamina y lisina no pasteuriza.

El marco europeo

Antes de 2009, las enzimas alimentarias que no eran aditivos no estaban reguladas, o lo estaban como coadyuvantes, en el derecho de cada Estado. El 20 de enero de 2009 entró en vigor el Reglamento (CE) n.º 1332/2008, que cubre también las enzimas usadas como coadyuvantes. A partir de esa fecha el marco es común: la enzima alimentaria, aunque actúe como coadyuvante y no se presente como ingrediente de sabor, entra en el reglamento.

Mientras no exista la lista de la Unión, la comercialización y el uso de las enzimas alimentarias, y de los alimentos producidos con ellas, se rigen por la legislación nacional. Es el estado que describe la propia EFSA en su página sobre enzimas alimentarias. No hay, todavía, una lista única que cierre el uso en todos los Estados con las mismas condiciones. Quien elabora en un país mira la norma de ese país además del reglamento.

Por eso no se le pone un número E como si ya estuviera en la lista de aditivos de color o de conservación. El número E es otro cajón. Este es el cajón de las enzimas. Llamarla «aditivo E» adelanta una lista que la página europea dice que aún no existe, y esconde el régimen nacional que sí se aplica.

Términos relacionados

• Aminoácidos — glutamina y lisina, las dos piezas que la enzima enlaza.
• Amilasa — otra enzima, la del almidón, no la de la proteína.
• Maduración de la carne — enzimas que ablandan, no las que pegan.
• Sous-vide (cocción al vacío) — el baño que cuece; no liga por sí solo.

Fuentes

• IUBMB · EC de la transglutaminasa
• EFSA · dictamen sobre la enzima, copia en PMC
• EFSA · enzimas alimentarias